¿Cómo se veían las primeras proteínas, las que aparecieron en la Tierra hace unos 3.700 millones de años? Los científicos han reconstruido secuencias de proteínas que pueden parecerse a los ancestros de las proteínas modernas, y su investigación sugiere una forma en que estas proteínas primitivas podrían haber progresado para formar células vivas.
Las proteínas codificadas en el material genético de una célula son los tornillos, resortes y dientes de una célula viva, todas sus partes móviles. Pero suponemos que las primeras proteínas aparecieron mucho antes que las células y, por lo tanto, la vida tal como la conocemos. Las proteínas modernas están formadas por 20 aminoácidos diferentes, todos ellos esenciales para la construcción de proteínas, y todos dispuestos en forma de polímero, una molécula larga en forma de cadena, en la que la colocación de cada aminoácido es crucial para La función de la proteína. Pero hay una paradoja en pensar cómo surgieron las primeras proteínas. Porque los aminoácidos necesarios para producir proteínas son producidos por otras proteínas, las enzimas. Es un tipo de pregunta de huevo y gallina, y solo se ha respondido parcialmente hasta ahora.
Los científicos creen que las primeras proteínas verdaderas se materializaron a partir de segmentos proteicos más cortos llamados péptidos. Los péptidos habrían sido conjuntos pegajosos de los aminoácidos que se crearon espontáneamente en la sopa química primitiva; los péptidos cortos se habrían unido entre sí, con el tiempo produciendo una proteína capaz de algún tipo de acción. La generación espontánea de aminoácidos ya se había demostrado en 1952, en el famoso experimento de Miller y Urey, en el que replicaban las condiciones que se creía que existían en la Tierra antes de la vida y agregaban energía como la que podría provenir de rayos o volcanes. Mostrar aminoácidos podría, en las condiciones adecuadas, formarse sin la ayuda de enzimas o cualquier otro mecanismo en un organismo vivo sugirió que los aminoácidos eran el "huevo" que precedió a la enzima "
Tawfik, que se encuentra en el Departamento de Ciencias Biomoleculares del Instituto, dice que todo está bien, "pero un tipo vital de aminoácido ha faltado en ese experimento y en cada experimento que siguió: aminoácidos como la arginina y la lisina que transportan una carga eléctrica positiva ". Estos aminoácidos son particularmente importantes para las proteínas modernas, ya que interactúan con el ADN y el ARN, los cuales tienen cargas negativas netas. Hoy en día se presume que el ARN es la molécula original que podría transportar información y hacer copias de sí mismo, por lo que teóricamente sería necesario el contacto con aminoácidos cargados positivamente para que se produzcan nuevos pasos en el desarrollo de las células vivas.
Pero hubo un aminoácido cargado positivamente que apareció en los experimentos de Miller-Urey, un aminoácido llamado ornitina que hoy se encuentra como un paso intermedio en la producción de arginina, pero que no se usa para construir proteínas. El equipo de investigación preguntó: ¿Qué pasaría si la ornitina fuera el aminoácido faltante en esas proteínas ancestrales? Diseñaron un experimento original para probar esta hipótesis.
Los científicos comenzaron con una proteína relativamente simple de una familia que se une al ADN y al ARN, aplicando métodos filogenéticos para inferir la secuencia de la proteína ancestral. Esta proteína habría sido rica en cargas positivas: 14 de los 64 aminoácidos son arginina o lisina. Luego, crearon proteínas sintéticas en las que la ornitina las reemplazó como el portador de carga positiva.
Las proteínas basadas en ornitina se unen al ADN, pero débilmente. Sin embargo, en el laboratorio de Metanis, los investigadores encontraron que reacciones químicas simples podrían convertir la ornitina en arginina. Y estas reacciones químicas ocurrieron bajo aquellas condiciones que se suponía que prevalecían en la Tierra en el momento en que aparecieron las primeras proteínas. A medida que más y más de la ornitina se convertía en arginina, las proteínas se parecían cada vez más a las proteínas modernas y a unirse al ADN de una manera que era más fuerte y más selectiva.
Los científicos también descubrieron que, en presencia de ARN, la forma antigua del péptido se dedicaba a la separación de fases (como gotas de aceite en el agua), un paso que luego puede conducir al autoensamblaje y la "departamentalización". Y esto, dice Tawfik, sugiere que tales proteínas, junto con el ARN, podrían formar proto-células, a partir de las cuales las células vivas verdaderas podrían haber evolucionado.
El profesor Dan Tawfik es el titular de la cátedra Profesora Nella y Leon Benoziyo.
Fuente y enlace al trabajo de investigación:
Liam M. Longo, Dragana Despotović, Orit Weil-Ktorza, Matthew J. Walker, Jagoda Jabłońska, Yael Fridmann-Sirkis, Gabriele Varani, Norman Metanis, Dan S. Tawfik. Surgimiento primordial de una proteína de unión a ácido nucleico mediante separación de fases y conversión estadística de ornitina a arginina . Actas de la Academia Nacional de Ciencias , 2020